Липопротеинлипаза печеночная: механизм действия

Иэучение липопротеиновых аномалий , наблюдающихся при дефиците печеночной липазы, обнаружило две характерные особенности, которые подтвердили предполагаемый механизм действия этого фермента. 

Во-первых, фракция ЛПВП состояла исключительно из обогащенных триглицеридами аномально крупных частиц с плотностью ЛПВП2, а частицы ЛПВП3 отсутствовали. Это нарушение отражает, вероятно, отсутствие гидролиза триглицеридов в составе ЛПВП2 печеночной липазой, приводящего к образованию ЛПВП3 из ЛПВП2. 

Вторая характерная особенность заключалась в накоплении бета-ЛПОНП и ЛППП и сопутствующем повышении отношения холестерина к триглицеридам во фракции ЛПОНП ( Carlson L.A. ea, 1987 ). В то время, как липопротеинлипаза гидролизует триглицериды ЛПОНП , печеночная липаза действует на ремнанты ЛПОНП ( бета-ЛПОНП и ЛППП ). Поэтому дефицит печеночной липазы должен приводить к накоплению ремнантов ЛПОНП в крови , как это и наблюдалось у страдавших этим заболеванием братьев из Канады и Швеции.

Поскольку накопление богатых холестерином ремнантов ЛПОНП является наиболее типичной чертой III типа гиперлипопротеинемии , обычно возникающей при гомозиготности по апо Е2 , важно отметить, что у пациентов из Канады и Швеции с дефицитом печеночной липазы наблюдалась изоформа апо Е3 . Изучение обмена липопротеинов у пациента из Швеции обнаружило значительное снижение катаболизма мелких частиц ЛПОНП и ЛППП, в то время, как катаболизм крупных частиц ЛПОНП оказался нормальным ( Demant T. ea, 1988 ).

Ссылки:

Все ссылки