Липопротеинлипаза: введение

Внепеченочная липопротеинлипаза (или просто липопротеинлипаза, LPL, lipoprotein lipase, triacylglycerol- protein acylhydrolase; E.C. 3.1.1.3 ) играет ведущую роль в регуляции метаболизма липидов, катализируя гидролиз ядра триаглицеридов липопротеинов очень низкой плотности и хиломикронов ( Fredrickson D.S.,1972 ; Eckel R.H.,1989 ). Липопротеинлипаза синтезуруется паренхимальными клетками многих тканей, но функционирует на луминальной поверхности васкулярного эндотелия, где прикрепляется к поверхности с помощью мембран-ассоциированных гликозамингликановых цепей.

Внепеченочная липопротеинлипаза обнаруживается, главным образом, в жировой ткани и скелетных мышцах , где она связана с глюкозаминогликанами , локализованными на обращенной в просвет сосуда (люминальной) поверхности капилярного эндотелия. Фермент активируется белком апо С-II и ингибируется хлористым натрием и протаминсульфатом .

Печеночная липопротеинлипаза (LIPC) находится на люминальной поверхности эндотелиальных клеток печени и не чувствительна к ингибиторам и активаторам внепеченочной липазы. Помимо триглицеридлипазной активности, оба фермента, а в особенности печеночная липаза, обладают также фосфолипаза А-подобной активностью. 

ПГЛА складывается из активности по крайней мере двух разных триглицеридлипаз: липопротеинлипазы и печеночной липопротеинлипазы .

Ссылки:

Все ссылки