Аденинфосфорибозилтрансфераза (APRT)

Первичная структура: База данных SWISSPROT

Уровень фермента в клетке контролирует ген APRT, локализованный в длинном плече 16 хромосомы, локус 16q24.2qter. 

Реакции: База данных ENZYME

Систематическое название: AMP-пирофосфат фосфорибозил трансфераза (APRT, КФ 2.4.2.7.). Другие названия: AMP-пирофосфорилаза; трансфосфорибозидаза; рибозо-1,5-биофосфат-аденин- трансфосфорибозидаза.

Катализиpует pеакцию: AMP+PPi=ADENIN+PRPP

Молекулярная масса AMP-пирофосфат фосфорибозил трансферазы из эритроцитов человека в нативном состоянии 382000 Да. Состоит фермент из идентичных субъединиц с молекулярной массой 17000-18000 Да ( Holden J.A.,1979); молекулярная масса субъединиц фермента грызунов - 20000 Да ( Simmonds H.A.,1983).

Изоэлектрическая точка APRT из эритроцитов человека равна 4,8 [ Malamud D.,1978 ]. 

APRT из карциномы молочных желез мыши - димер 44000 Да, состоящий из субъединиц 23000 Да, уд. активность при 30 градусах - 20,6х106 Ед/г, значение Km для аденина -  6,6 мкМ, PRPP - 1,2 мкМ; активатор - Mg2+, ингибитор - AMP [ Okava G.,1986 ].

При исследовании содержания APRT в эритроцитах, периферических одноядерных клетках и в полиморфноядерных лейкоцитах у здоровых людей и у людей с дефицитом APRT было обнаружено, что APRT не определяется в периферических одноядерных клетках и полиморфноядерных лейкоцитах у пациентов с дефицитом APRT [ Kishi T.,1984 ].

В эритроцитах людей с частичным дефицитом APRT значения Km для аденина были выше нормы в 2 раза (25-38 ммК), однако Km для PRPP не изменялось [ Banholzer P.,1982 ]. У мальчика (4,5 года) с остаточной активностью в 2% APRT значения Km для членов семьи равнялись19-39 мкмоль/л для PRPP и  2,0-3,5 мкмоль/л для аденина.

Недостаточность APRT вызывает заболевание.

Фермент широко распространен и локализован в цитоплазме .

Изучение субстратной специфичности APRT из печени овцы показало, что фермент активен с аденином, 5-амино-имидазол-карбоксамидом, PRPP, 8-азааденином, 2-азааденином,   4-аминопиразолом и 3,4-пиримидином.

Фермент не активен с ATP, рибозо-5-фосфатом, рибозо-1-фосфатом, рибозо-1,5-дифосфатом, гипоксантином, ксантином, 6-меркаптопурином, мочевой кислотой, гуанином; 5-формамидо-4- имидазолкарбоксамидом, 5 (4)-амино-1H-1,2,3-триазол-4 (5) карбоксамидом. Реакцию активирует Mg2+ (более 2*10-3M), ингибирует фторид (5*10-2М на 44%) [Flaks J.G.,1963].

Ссылки: