Цитохром b (субъединица III)

Цитохром b (субъединица III комплекса III ) представляет собой гидрофобный белок с молекулярной массой 44 кДа [ Nobrega ea 1980 ]. Как и в дыхательной цепи млекопитаюдщих, цитохром b у дрожжевых митохондрий обнаруживает два гема с разными свойствами - высокопотенциальный, гем Ь562 , и низкопотенциальный, гем b566 [ Hagihara ea 1974 , Sato ea 1972 ]. Потенциал полувосстановления, Ет, для b566 найден равным +62 мВ, а для b562 - 20 мВ. При очистке цитохрома b обнаруживалась лишь одна форма с Ет, равным -44 мВ [ Tsai ea 1982 ]. Цитохром b кодируется одним геном и представляет собой белок с двумя гемами [ Nobrega ea 1980 , Saraste ea 1984 , Widger ea 1984 ]. Оба гема в цитохроме b связаны нековалентными связями с двумя парами гистидинов. Определена генетическая карта апоцитохрома b дрожжевой митохондриальной DNA, ген секвенирован и рассчитана аминокислотная последовательность апоцитохрома b [ Nobrega ea 1980 , Tzagoloff ea 1982 ]. Апоцитохром b дрожжей состоит из 385 аминокислотных остатков. Белок содержит девять а-спиральных сегментов, из которых восемь обладают гидрофобным характером и способны пересечь митохондриальную мембрану, а один, четвертый сегмент, менее гидрофобный, предположительно локализован на матриксной стороне мембраны. На рис. 21 представлена модель вторичной структуры цитохрома b S. cerevisiae, полученная на основании расчета. Выделены 8 гидрофобных а-спиральных сегментов, пересекающих мембрану, с 4 консервативными остатками гистидина, являющихся лигандами гемов. Гем Ь566 координирует с гистидинами 82 и 183, а гем b562 - с гистидинами 96 и 197 [ Trumpower ea 1990 ]. Важно отметить, что 4 консервативных остатка гистидина найдены в идентичных положениях в цитохроме b у шести организмов, принадлежащих к различным классам [ Saraste ea 1984 , Widger ea 1984 ], что свидетельствует о достаточно древнем происхождении цитохрома Ъ в процессе эволюции. Локализация гемов в цитохроме b предположена на основании расположения инвариантных остатков гистидина у разных организмов между сегментами II и V, так что гемы находятся в разных половинах липидного бислоя. Расстояние Fe-Fe составляет ~20 А, каждый атом Fe углублен на 10 А от поверхности мембраны [ Saraste ea 1984 ].

Ссылки:

Все ссылки