RIP Белок (receptor interacting protein)
От других одноклеточных организмов дрожжи отличаются наличием так называемого RIP-белка (receptor interacting protein) взаимодействующего с цитоплазматическим участком активированногоFas и с внутриклеточным доменом TNFR1 млекопитающих. С-Концевая область RIP содержит так называемый домен смерти (death domain) , присутствующий во внутриклеточных доменах Fas и TNFR1. Сверхэкспрессия RIP вызывает появление морфологических признаков апоптоза [ Stanger, ea 1995 ].
N-концевой район молекулы RIP гомологичен серин/треониновым киназам.
RIP взаимодействует с CD95 и, в меньшей степени, с TNFR1. RIP содержит амино- концевой киназный домен , хотя его каталитическая активность пока не установлена. RIP с делетированным "доменом смерти" неактивен, однако и "домен смерти" сам по себе тоже не индуцирует апоптоз.
RAIDD (CRADD) адаптерный белок
DR3 (Apo3, WSL-1, TRAMP, LARD) рецептор:
передача сигнала
Прокаспаза 8
(FLICE/MACH/Mch5): активация
TNFR1
(p55, CD120a): передача сигнала белок
Ссылки:
- Апоптоз: дрожжи
- Белки сигнальной передачи апоптоза от Fas-белка к протеазам
- TRADD-TRAF2 комплекс: структура (рентген) и роль в сигнальном комплексе TNFR1
- QS-Регуляция у грамположительных бактерий
- Nf-kB-транскрипционный фактор: Fas-опосредованная активация
- Апоптоз и фактор некроза опухолей (TNF, ФНО)
- Подавление QS-систем грамположительных бактерий
- Высокое сродство TRADD-TRAF2 необходимо для подавления апоптоза
- TRADD (TNFR1-associated death domain protein, адаптерный белок)
- ген RIP
