BiP/GRP78-белки
Gene: [09q34/HSPA5] heat shock 70kD protein 5; glucose-regulated protein, 78kD
У пре-B-клеток полностью собранные мю-цепи обнаружены в цитоплазме. Эти вновь синтезированные тяжелые цепи сохраняют связь с BiP/GRP78-белками эндоплазматического ретикулума , пока не соединятся с легкими цепями.
В полости ЭР содержится большое количество связывающего белка BiP , который, по-видимому, узнает неправильно свернутые белки, связываясь с их наружными гидрофобными участками. На карбоксильном конце молекулы BiP имеется сигнальный пептид из четырех аминокислот, благодаря которому белок остается в ЭР ( табл. 8-3 ). Существует гипотеза, согласно которой BiP способствует тому, что неправильно свернутые белки остаются в ЭР (и, следовательно, не попадают в аппарат Гольджи). Возможно, также, что BiP является одним из катализаторов сворачивания белков. Показано, что этот белок связывает АТР и структурно родствен белкам теплового шока , которые участвуют в импорте белков.
Ссылки:
- Торзионная дистония ДОФА-независимая (идиопатическая)
- Шапероны: общие сведения
- UPR: общие сведения
- Реорганизация генома на разных этапах дифференцировки B-клеток
- Транспорт белков и липидов: гипотеза неизбирательного потока
- Торзин A
- Ire1p (Ern1p) белок дрожжей
- Дисульфидизомераза: образование правильных дисульфидных связей
- GRP-белки
- ЭР (Эндоплазматический ретикулум): сворачивание белков
- Маркеры эндоплазматического ретикулума