Иммуноглобулины: коротко: функции

Иммуноглобулины всех изотипов имеют как секреторную форму, свободно накапливающуюся в жидкостях организма (обычно называемую антителами), так и антигенраспознающую рецепторную форму - мембранный Ig, экспрессирующийся на поверхности В-клеток.

Основной единицей B-клеточного антигенраспознающего рецептора является молекула иммуноглобулина , структурно связанная с плазматической мембраной B-клеток .

Секретируемые в кровоток B-клетками измененные формы этого рецептора обычно называют антителами .

Фрагмент иммуноглобулина, способный связывать антиген , в силу этого получил название Fab -фрагмента (от англ."antigen binding").

Фрагмент, не взаимодествующий с антигеном, легко криталлизуется, что и послужило основанием для его обозначения как Fc -фрагмента (от англ. crystallizable). Fc-фрагмент взаимодействует с клетками иммунной системы: нейтрофилы , макрофаги и другие мононуклеарные фагоциты несут на своей поверхности рецепторы для этого фрагмента. Следовательно, если антитела связались с патогенными микроорганизмами, они могут своим Fc-фрагментом взаимодействовать и с фагоцитами, благодаря чему клетки возбудителя будут разрушены этими фагоцитами.

Иммуноглобулины разных классов характеризуются общим планом строения. Легкие L-цепи имеют мол. массу 25 кД и одинаковы у всех иммуноглобулинов. Тяжелые Н-цепи гетерогенны и обладают мол. массой 50-77 кД.

У человека, как и у большинства позвоночных, легкие цепи существуют в двух изотипических формах: каппа-цепи и лямбда-цепи .

От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы Ig к тому или иному классу иммуноглобулинов.

Каждая цепь включает в себя вариабельную (V) область ( VL для L-цепей и VH для H-цепей) и константную (C) область ( CL для L-цепей и CH для H-цепей).

От вариабельной области зависит специфичность иммуноглобулинов как антител.

В аминокислотной последовательности V-области любой легкой или тяжелой цепи имеются также положения, характеризующиеся частой заменой аминокислот - гипервариабельные участки .

На рис. 2.4 представлена схема организации IgG в качестве типичного иммуноглобулина.

У L-цепи один константный участок - CL.

В константной области H-цепи IgG три гомологичных участка: CН1 , CН2 , CН3 . СН2-участок является местом присоединения углеводов и связывания комплемента , а СН3-участок взаимодействует с Fc-рецептором на поверхности клеток.

Между СН1 и СН2 расположена шарнирная область , обогащенная пролиновыми остатками.

Каждый гомологичный участок иммуноглобулинов (Ig) организован в глобулярную замкнутую сферу - домен - за счет внутрицепьевых дисульфидных связей, образующихся полуцистеиновыми остатками ( рис. 2.5 ). Дисульфидная связь в иммуноглобулиновой молекуле замыкает в петлю около 60-70 остатков. Приблизительно по 20 аминокислот, не входящих в замкнутую часть домена, служат для соединения с соседними доменами.

Легкие цепи образуют по два домена ( VL-домен и CL-домен ), тяжелые - четыре или пять в зависимости от класса Ig (один VH-домен и три или четыре CH-домена , соответственно).

(Детально этот вопрос рассматривается в главе " ИММУНОГЛОБУЛИНЫ И КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ ДЛЯ НИХ ").

Ссылки:

Все ссылки