Селектины

Селектины - это группа молекул межклеточной адгезии , которые связываются с углеводами.

Селектины относятся к семейству трансмембранных молекул межклеточной адгезии. Внеклеточный N-концевой домен селектина содержит лектино-подобный домен, EGF-подобный модуль, а также различное число модулей, сходных с наблюдаемыми в определенных комплементсвязывающих белках. Наличие лектиноподобного домена позволяет селектинам "распознавать" нейраминидаза-чувствительные углеводы на поверхности других клеток и связываться с этими клетками углеводными лигандами [ Varki, A. (1994) ], осуществляя Са2-зависимую межклеточную адгезию [ Honn, K.V., and Tang, D.G. (1992) , Bevilacqua, M.P. (1993) ].

Группа селектинов включает E-селектин , P-селектин и L-селектин , экспрессируемые на эндотелии, тромбоцитах и некоторых типах лейкоцитов . Молекулы селектинов пронизывают мембрану и имеют ряд внеклеточных доменов, гомологичных доменам регуляторных белков комплемента .

Внеклеточная часть их доменов содержит также домен, близкий по структуре рецептору для фактора роста эпидермиса, и N-концевой домен, обладающий лектиноподобными свойствами, т.е. связывающий углеводные остатка (отсюда и название "селектины"). Соответственно этому в состав лигандов, с которыми связываются селектины, входят углеводы.

Углеводные лиганды для селектинов встречаются в структуре разнообразных белков.

Так, многочисленные углеводные остатки, которые служат лигандами для L-селектина , содержат гликопротеин Sgp-200, экспрессируемый на эндотелии ВЭВ . Вследствие связывания L-селектина с этими углеводными остатками лимфоциты из кровотока направляются в периферические лимфоузлы .

E-селектины и P-селектины , экспрессируемые на эндотелиоцитах, связываются с углеводной детерминантой, ассоциированной с белком CD15 , который присутствует на лейкоцитах многих субпопуляций. В результате этого связывания движение лейкоцитов с током крови прекращается и начинается собственно миграция лейкоцитов.

См. МОЛЕКУЛЫ КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ: СЕЛЕКТИН-ЛЕКТИНОВОЕ СЕМЕЙСТВО (LEC-CAM)

Ссылки:

Все ссылки